Título: | MECANISMOS DE NITROSILAÇÃO DE FERRO PORFIRINAS POR SNAP: CINÉTICA DE REAÇÃO E ESTABILIDADE EM AMBIENTE AERÓBICO | |||||||
Autor: |
FERNANDO DE SOUZA DIAS DOS SANTOS VILHENA |
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Colaborador(es): |
SONIA RENAUX WANDERLEY LOURO - Orientador |
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Catalogação: | 07/NOV/2006 | Língua(s): | PORTUGUÊS - BRASIL |
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Tipo: | TEXTO | Subtipo: | TESE | |||||
Notas: |
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Referência(s): |
[pt] https://www.maxwell.vrac.puc-rio.br/projetosEspeciais/ETDs/consultas/conteudo.php?strSecao=resultado&nrSeq=9242&idi=1 [en] https://www.maxwell.vrac.puc-rio.br/projetosEspeciais/ETDs/consultas/conteudo.php?strSecao=resultado&nrSeq=9242&idi=2 |
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DOI: | https://doi.org/10.17771/PUCRio.acad.9242 | |||||||
Resumo: | ||||||||
Vários complexos metálicos têm sido identificados como
alvos para a ligação de óxido nítrico. Para que esses
complexos possam ser usados com eficiência e segurança em
aplicações medicinais, tem-se como meta compreender suas
propriedades cinéticas e estruturais em modelos cada vez
mais realísticos. Neste trabalho foram utilizadas as
técnicas de absorção ótica e de ressonância paramagnética
eletrônica para estudar a nitrosilação de duas porfirinas
férricas solúveis em água, FeTMPyP, porfirina catiônica, e
FeTPPS4, porfirina aniônica, pelo doador de óxido nítrico
S-nitroso-acetilpenicilamina (SNAP). Foram obtidas as
taxas de formação dos complexos nitrosilados em função da
concentração de SNAP. Foram encontradas as constantes
cinéticas de segunda ordem para ambas porfirinas. A
semelhança entre essas constantes, KTMPyP = 0.84 x 10(3) M(-1)s(-1) e KTPPS4 =
0.97 x 10(3) M(-1)s(-1), sugeriram que o
mecanismo da reação é independente da natureza dos meso
substituintes das porfirinas. Demonstrou-se que a
nitrosilação por SNAP é diferente daquela obtida por
reação com NO e propô-se um mecanismo para a reação. A
reação foi investigada na presença de oxigênio. Ao
contrário do que acontece com gás NO, SNAP foi capaz de
produzir ferro-porfirinas nitrosiladas em ambiente
aeróbico. A influência da interação com micelas iônicas na
estabilidade dos complexos foi avaliada em atomosfera
aeróbica. A associação das forro-porfirinas com albumina
sérica bovina e sua influência de fatores eletrostáticos
na ligação da ferro-porfirina com a BSA. A interação com
BSA exerceu forte influência sobre as taxas de
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