[pt] ESTUDO DE COMPLEXOS DE COBRE(II) COM AMINOÁCIDOS DE INTERESSE PARA A QUÍMICA DO CÉREBRO

[en] STUDY OF COPPER(II) COMPLEXES CONTAINING AMINO ACIDS OF INTEREST FOR BRAIN CHEMISTRY

[pt] LUCIANA DORNELAS PINTO

[pt] AMINOACIDOS

[pt] NEUROCIENCIA

[pt] COMPLEXO

[pt] COMPLEXOS DE COBRE

[en] AMINO ACIDS

[en] NEUROLOGY

[en] COMPLEX

[en] COPPER COMPLEXES

[pt] Foram sintetizados 16 complexos de cobre(II) coordenados com seis aminoácidos presentes na placa b-amilóide, que está associada à Doença de Alzheimer - ácido aspártico, ácido glutâmico, metionina, glicina, serina e arginina, outros dois aminoácidos também encontrados no cérebro - cisteína e homocisteína, além da L-carnitina e acetil-L-carnitina que vêm sendo utilizados como suplemento alimentar em pacientes com doenças neurodegenerativas. Nosso objetivo foi verificar a afinidade do cobre(II) com estes aminoácidos, uma vez que o envelhecimento provoca aumento no cérebro tanto das concentrações de íons cobre como dos níveis de todos estes aminoácidos (que são consequência de fragmentações peptídicas). Por esta razão, procurou-se trabalhar in vitro com condições próximas ao meio biológico utilizando apenas água deionizada como solvente. Os complexos obtidos foram caracterizados pelas seguintes técnicas: análise elementar (espectrometria de absorção atômica e CHN), condutimetria, análise termogravimétrica, ressonância paramagnética eletrônica, voltametria cíclica e espectroscopia no infravermelho. Foi possível verificar que, exceto a acetil-L-carnitina, todos se comportam como ligantes bidentados e complexam facilmente ao cobre(II). Ácido aspártico, ácido glutâmico, serina, metionina, glicina e arginina se coordenaram através do átomo de oxigênio do grupo carboxilato e do átomo de nitrogênio do grupo amino, cisteína e homocistéina através do átomo de enxofre e do átomo de nitrogênio do grupo amino, L-caritina através do átomo de oxigênio do grupo carboxilato e do átomo de oxigênio alcoólico e acetil-L-carnitina se coordena monodentadamente através do átomo de oxigênio do grupo carboxilato.

[en] Sixteen complexes of copper(II) with six amino acids that are present in the b-amyloid peptide, which is associated with Alzheimer’s disease - aspartic acid, glutamic acid, methionine, glycine, serine and arginine -, two amino acids also found in the brain - cysteine and homocysteine -, as well as L-carnitine and acetyl-L-carnitine, which have been used as food supplement in patients with neurodegenerative diseases, were studied. Our aim was to determine the affinity of copper(II) with these amino acids, since aging causes an increase in brain concentrations of copper ions as well as in the level of all of these amino acids, as a consequence of peptide fragmentation. For this reason, we decided to do an in vitro study in similar conditions as the biological environment, using only deionized water as solvent. These compounds were characterized through the following techniques: elementary analysis (atomic absorption spectrometry and CHN), conductimetry, thermogravimetric analysis, electron paramagnetic resonance, electrochemical analysis, and infrared spectroscopy. It was possible to verify that, except for acetyl-L-carnitine, all amino acids behaved as bidentate ligands. They all form complexes with copper(II) easily. Aspartic acid, glutamic acid, serine, methionine, glycine and arginine coordinate through the oxygen atom of the a-carboxylate group and the nitrogen atom of the amine group. Cysteine and homocysteine coordinate through the sulfur atom and the nitrogen atom of the amine group, L-Carnitine coordinates through one oxygen atom of the carboxylate group and one oxygen atom of the alcohol group, and acetyl-L -carnitine coordinates through the oxygen atom of the carboxylate group.

JUDITH FELCMAN

NICOLAS ADRIAN REY

JUDITH FELCMAN

JACQUELINE ALVES DA SILVA

ODIVALDO CAMBRAIA ALVES

NICOLAS ADRIAN REY

MARCIELA SCARPELLINI

MAURICIO LANZNASTER

2010-08-30

2010-02-22

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PORTUGUÊS

https://www.maxwell.vrac.puc-rio.br/colecao.php?strSecao=resultado&nrSeq=16189@1

https://www.maxwell.vrac.puc-rio.br/colecao.php?strSecao=resultado&nrSeq=16189@2

https://doi.org/10.17771/PUCRio.acad.16189